北京大学学报(医学版) ›› 2004, Vol. 36 ›› Issue (1): 79-81.

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SARS病毒S1蛋白N端片段在大肠杆菌中的表达、纯化与鉴定

杨小昂,董学员,李燕,李云燕,徐国宾,冯珍如,王月丹,陈慰峰   

  1. (北京大学1.基础医学院免疫学系,北京 100083;2.第一医院检验科)
  • 收稿日期:1900-01-01 修回日期:1900-01-01 出版日期:2004-02-18 发布日期:2004-02-18

  • Received:1900-01-01 Revised:1900-01-01 Online:2004-02-18 Published:2004-02-18

摘要: 目的:获得纯化的重组SARS病毒S1蛋白N端部分,研究其与机体产生针对SARS病毒免疫应答的规律和机制.方法:将编码SARS病毒S1蛋白N端334个氨基酸残基的基因进行克隆,并在原核表达系统中表达,获得了纯化的重组蛋白.利用SARS患者恢复期已知的SARS抗体阳性血清,鉴定纯化的重组S1蛋白片段.结果:克隆表达的重组蛋白基因序列与公布的SARS病毒S1蛋白N端的基因序列相同,所表达的重组蛋白相对分子质量约为64 000.3份SARS患者恢复期的血清均与重组蛋白反应,在相对分子质量64 000处形成特异性的反应条带,而来自SARS流行前的正常人对照血清则不能与重组蛋白反应.结论:获得的重组蛋白与SARS病毒抗体呈现特异性的反应,为进一步研究SARS病毒感染免疫应答机制和制备SARS病毒的重组疫苗奠定基础.

关键词: SARS, 冠状病毒属, 病毒蛋白质类/生物合成

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