SARS病毒S1蛋白N端片段在大肠杆菌中的表达、纯化与鉴定

北京大学学报（医学版） ›› 2004, Vol. 36 ›› Issue (1): 79-81.

SARS病毒S1蛋白N端片段在大肠杆菌中的表达、纯化与鉴定

杨小昂,董学员,李燕,李云燕,徐国宾,冯珍如,王月丹,陈慰峰

(北京大学1.基础医学院免疫学系,北京 100083;2.第一医院检验科)

收稿日期:1900-01-01 修回日期:1900-01-01 出版日期:2004-02-18 发布日期:2004-02-18

Received:1900-01-01 Revised:1900-01-01 Online:2004-02-18 Published:2004-02-18

摘要/Abstract

摘要： 目的:获得纯化的重组SARS病毒S1蛋白N端部分,研究其与机体产生针对SARS病毒免疫应答的规律和机制.方法:将编码SARS病毒S1蛋白N端334个氨基酸残基的基因进行克隆,并在原核表达系统中表达,获得了纯化的重组蛋白.利用SARS患者恢复期已知的SARS抗体阳性血清,鉴定纯化的重组S1蛋白片段.结果:克隆表达的重组蛋白基因序列与公布的SARS病毒S1蛋白N端的基因序列相同,所表达的重组蛋白相对分子质量约为64 000.3份SARS患者恢复期的血清均与重组蛋白反应,在相对分子质量64 000处形成特异性的反应条带,而来自SARS流行前的正常人对照血清则不能与重组蛋白反应.结论:获得的重组蛋白与SARS病毒抗体呈现特异性的反应,为进一步研究SARS病毒感染免疫应答机制和制备SARS病毒的重组疫苗奠定基础.

杨小昂, 董学员, 李燕, 李云燕, 徐国宾, 冯珍如, 王月丹, 陈慰峰. SARS病毒S1蛋白N端片段在大肠杆菌中的表达、纯化与鉴定[J]. 北京大学学报（医学版）, 2004, 36(1): 79-81.

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